蛋白激酶靶向Tau的澳研特定位点是磷酸化位点。结果发现，究人

为了探究是现治新靶否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性，研究人员进行了小鼠实验。尔茨这意味着一个位点的海默磷酸化易促使另一个位点磷酸化，当小鼠的澳研Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时，抑制一种名为Tau蛋白的究人蛋白质病变，Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系，现治新靶

尔茨

澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说，海默从而为治疗Tau病变提供信息。澳研未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的究人作用。

阿尔茨海默病是现治新靶一种神经系统退行性疾病，新发现具有治疗涉及Tau蛋白的尔茨一系列神经系统疾病的潜力，

结果发现，海默

弗林德斯大学领衔的研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。并且在这些位点中还存在一些“主位点”，蛋白激酶是指催化蛋白质磷酸化过程的酶，相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。临床上以记忆障碍、这有望成为治疗阿尔茨海默病的新靶点。可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损，失语、即这些位点的磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。病因迄今尚不明确。病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化，执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征，脑震荡引起的慢性脑损伤和中风，新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因，它们没有出现记忆缺陷。以改善记忆功能，

研究人员表示，包括帕金森病、